PROTEINELE

Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de peste 50% din greutatea uscată. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvența acestora este codificată de către o genă. Fiecare proteină are secvența ei unică de aminoacizi, determinată de secvența nucleotidică a genei.

Biosinteza proteinelor este un proces prin care fiecare celulă își sintetizează proteinele proprii, prin intermediul unui proces care include multe etape, sinteza începând cu procesul de transcripție și terminând cu procesul de translație.

• Transcripția- procesul de transcripție necesită prezența unei singure molecule de ADN dublu catenar, numit ADN „șablon”, moleculă care intră în procesul de „inițiere”. Aici acționează enzima ARN polimeraza, enzimă care se leagă de o anumită regiune din molecula de ADN, regiune (denumită promoter), de unde va începe transcripția. Pe măsură ce ARN polimeraza se leagă de promoter, lanțurile de ADN vor începe sa se desfacă. Următorul proces în care intră ADN este procesul de elongație (alungire a catenei). Pe măsură ce ARN polimeraza se mișcă de-a lungul catenei de ADN, are loc sinteza ribonucleotidelor complementare (ARNm - ARN mesager). Acest ARN, după cum îi arată și numele, se poate deplasa și în alte părți ale celulei cum ar fi reticulul endoplasmatic sau citoplasma.

• Translația- in timpul translației ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinteza proteinelor.Acest proces este divizat în 3 etape: inițierea, elongarea, faza terminală. Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), să se lege de o moleculă de ARn m, proces însoțit de prezența unui anticodon. Pe măsură ce ribozomul migrează de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dată) o altă moleculă de ARNt este atașată ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este atașat de acesta este legat de ARNt secundar, care îl leagă de o altă moleculă de aminoacid. Translația continuă pe măsură ce lanțul de aminoacid este format. La un moment dat apare un codon de stop, o secvență formată din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnalează sfîrșitul lanțului proteic. Chiar după terminarea translației lanțurile proteice pot suferi modificări post-translaționale și plierea lanțului proteic, responsabilă de structura secundară și cea terțiară. Modificările post-translaționale se referă la posibilitatea formării de legături disulfidice, sau de atașarea la scheletul proteic a diferite grupări ca rol biochimic: acetat, fosfat etc.

 

Rolul in organism

Datorită compoziției, fiind formate exclusiv din aminoacizi, se întâlnesc alături de alți compuși importanți de tipul polizaharidelor, lipidelor și acizilor nucleici începând cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote și terminând cu omul.

Practic nu se concepe viață fără proteine. Proteinele pot fi enzime care catalizează diferite reacții biochimice în organism, altele pot juca un rol important în menținerea integrității celulare (proteinele din peretele celular), în răspunsul imun și autoimun al organismului.

Principalele roluri in organism:

• plastic  functional- realizeaza presiunea oncotica, participa la echilibrul acido-bazic, participa la constituirea hormonilor si a enzimelor, constituie receptori membranari, intra in constitutia altor substante active

• de aparare- refacerea tesuturilor distruse, anticorpi, troficitatea celulelor sistemelor de aparare, creste rezistenta fata de actiunea nociva a unor substante toxice.

• energetic- elibereaza 4.1 kcal/g. Nu ard complet si rezulta in urma metabolismului lor indol, triptamina, histamina.

Tipuri de proteine

În funcție de compoziția lor chimică ele pot fi clasificate în:

Holoproteine cu următoarele clase de proteine:

Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanțe solubile în apă sau în soluții saline:

• protaminele- sunt proteine nucleare mici, bogate în arginină, care înlocuiesc histonele târziu în faza haploidă a spermatogenezei și sunt considerate esențiale pentru condensarea capului de spermă și stabilizarea ADN-ului.

• histonele- sunt principalele componente proteice ale cromatinei, reprezentând baza pe care se răsucește ADN-ul, astfel că dacă acestea nu ar exista, ADN-ul nespiralizat ar fi foarte lung.

• prolaminele- sunt un grup de proteine de depozitare a plantelor care au un conținut ridicat de aminoacizi. Se găsesc în plante, în principal în semințele de cereale precum grâu (gliadina), orz (hordeină), secară (secalin), porumb (zeină), sorg (kafirină) și ovăz (avenin). Se caracterizează printr-un conținut ridicat de glutamină și prolină și au o solubilitate slabă în apă.

• gluteinele- Glutenul este un termen cumulativ, inexact definit, pentru diferite componente proteice. Este de origine vegetală, prezent în cereale. Elasticitatea unui aluat frământat din făina cerealelor este dată de către gluten. Proteinele care formează acest gluten sunt responsabile de existența sau inexistența acestei proprietăți a aluatului. Această elasticitate este prezentă în aluatul din grâu. Calitatea și cantitatea glutenului din făină reprezintă principalele caracteristici de care depind însușirile ei de panificație. Făina cu conținut mai mare de gluten este folosită pentru produse de panificație superioare. Conținutul redus de gluten conferă produselor de panificație un volum mai mic, forma aplatizată și o durată scăzută de menținere a prospețimii.

• globulinele- sunt o familie de proteine globulare care au greutăți moleculare mai mari decât albuminele și sunt insolubile în apă pură, dar se dizolvă în soluții de sare diluate. Unele globuline sunt produse în ficat, în timp ce altele sunt făcute de sistemul imunitar. Globulinele, albuminele și fibrinogenul sunt principalele proteine din sânge. Concentrația normală de globuline în sângele uman este de aproximativ 2,6-3,5 g / dL.

• albuminele- este numele generic al oricărei proteine care este solubilă în apă, este parțial solubilă în soluții saline concentrate, și se denaturează la căldură (se coaguleaza). Substanțele care conțin albumină, cum ar fi albușul de ou, sunt numite albuminoizi. La mamifere, albumina este sintetizată de ficat. Incapacitatea de a o sintetiza fiind o manifestare importantă a bolilor hepatice cronice. Un exemplu îl constituie albumina serică, care se găsește în plasma sanguină și este importantă în menținerea volumului plasmatic. Nivelul scăzut de albumină serică poate indica o stare de malnutritie.

Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susținere, protecție și rezistență mecanică:

• keratinele- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se disting printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile in apa atat rece cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de enzime.

• fibroina- componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in acest material inconjurata cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie concentrata, vascoasa.

• colagenul- este componenta principala a tesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste. Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan. Prin incalzire prelungita cu apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina sau clei.

• elastina- constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a cauciucului, a arterelor si a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la fierbere cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si prolina.

Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică și o parte prostetică:

• glicoproteine- sunt proteine care conțin lanțuri oligozaharide (glicani) atașate covalent la catenele laterale ale aminoacizilor. Glicoproteinele sunt adesea importante proteine de membrană integrală, unde joacă un rol în interacțiunile celulă.

• lipoproteine- sunt agregate (proteide) necovalente formate din lipide și proteine care formează particule asemănătoare micelelor. Particulele de lipoproteine plasmatice sunt utilizate în toate clasele de animale pentru a transporta lipidele (grăsimile) insolubile în apă, precum și colesterolul și esterul colesteril din sânge. Lipoproteinele cu densitate foarte mică (VLDL) se formează exclusiv în celulele ficatului și transportă în principal (stocate și nou sintetizate) trigliceride de la celulele hepatice la restul celulelor corpului. Lipoproteinele cu densitate mică (LDL) se formează în celulele hepatice și transportă în principal colesterolul sau esterii colesterilului din ficat la restul celulelor corpului. Lipoproteinele de înaltă densitate (HDL) sunt, de asemenea, produse în celulele ficatului, dar transportă în principal colesterolul din restul celulelor corpului înapoi la ficat și, de asemenea, sunt capabili să se cupleze cu particule LDL, iar unele dintre ele au transportat colesteril și esteri de colesteril, dar poate schimba trigliceridele cu ele.

• nucleoproteine- sunt orice proteine care sunt asociate structural cu acizi nucleici, fie ADN, fie ARN. Nucleoproteinele tipice includ ribozomi, nucleozomi și proteine nucleocapidale virale.

 

Aminoacizi standard

Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiți din 20 de L-α aminoacizi (așa numiții aminoacizi standard, vezi tabelul), în care grupările carboxil se pot combina cu grupările amino formând legături peptidice și rezultând lanțurile peptidice.

Aminoacizii standard au proprietăți variate, proprietăți care sunt direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar și de proprietățile acesteia.

 

 

În lanțul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino. Odată legat în lanțul proteic aminoacidul se "transformă" în aminoacid "rezidual" iar atomii de carbon, azot, hidrogen și oxigen implicați în legături formează "scheletul" proteinei.

Atunci cînd:

• lanțul proteic se tremină cu o grupă carboxil poartă denumirea de carboxi-terminus (sau C -terminus)

• lantul proteic se termină cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus).